Algemene inleiding

Meestal functioneren eiwitten door hun binding aan molecule(n) als enzymen, hormonen, antilichamen... Deze gebonden stoffen noemen we '''Liganden. '''Proteïnen gaan met deze liganden diverse interacties aan.

1 bepaald eiwit interageert specifiek met zijn ligand. Structureel gelijkende liganden kunnen dus enorme verschillen in bindingsaffiniteit t.o.v. een specifiek eiwit vertonen. Hier zijn 2 mechanismen: het sleutel-slot model (statisch) en induces fit.

We nemen als voorbeeld myoglobine & hemoglobine.

Hemoglobine zorgt voor transport van O2 in rode bloedcellen. Myoglobine zorgt voor opslag van O2 in spieren. Aerobe organismen hebben continue nood aan O2 voorziening en CO2 afvoer.

O2 wordt opgenomen in diffusie, trachea of via de longen/kieuwen (mensen/vissen). De opgeloste gassen in het bloed worden via transportproteïnen vervoerd (hemoglobine). Myoglobine zorgt dus voor de zuurstofreserve in de spieren.

Myoglobine is klein; 1 polypeptideketen met een haemgroep.

Hemoglobine is groot, 4 polypeptideketens met elk een haemgroep