Thermodynamica van het opvouwen van eiwitten

We onderscheiden 3 thermodynamische factoren bij het opvouwen van eiwitten. Conformationele entropie, disulfidebruggen en chaperons

Conformationele entropie

''Bij de overgang van random coil naar goed geordende structuur verliest het eiwit wanorde/entropie (DS<0, DG daalt). Hierdoor kunnen we zeggen dat de conformationele entropie de opvouwing tegenwerkt.''

Maar DG is nog steeds <0, en de DH is dus veel kleiner dan 0. De belangrijkste bron om DH (warmteverandering) kleiner te krijgen zijn interacties tussen chemische groepen binnen in de molecule. Denk aan niet-covalente interacties: lading-lading, interne H-bruggen, van der waals interacties en het hydrofobe effect.

De rol van disulfidebruggen

Disulfidebruggen zorgen voor stabilisatie van de tertiaire structuur, maar zijn niet nodig voor conformatiebepaling. Deze door 2 cysteïneresidu's gevormde bruggen zijn niet aanwezig in de meeste eiwitten maar wel in eiwitten die getransporteerd worden en door de cel worden uitgescheiden. Denk aan pro-insuline opvouwing door SH ==> s-s

Preproinsuline ==> proinsuline ==> insuline

Chaperons

Chaperons zijn begeleidermoleculen. Kleine eiwitten kunnen op eigen kracht opvouwen maar grote eiwitten hebben deze begeleidermoleculen nodig.

Er zijn 2 families te onderscheiden; hsp 60 & hsp 70.

hsp 60: gebruikt ATP hydrolyse om het eiwit verder op te vouwen

hsp 70: herkenning van lokale hydrofobe raakvlakken in secundaire structuren; vervolgens bindt hij zich op deze plaatsen zodat slechte opvouwing of vorming van eiwitaggregaten wordt vermeden.