Secundaire eiwitstructuur

De secundaire eiwitstructuur is de ruimtelijke eiwitstructuur over korte afstand; er zijn 2 manieren waarop de secundaire structuur kan worden opgevouwd. De a-helix & b-sheet


 * a-helix
 * Gevormd door waterstofbruggen tussen CO en NH (4 plaatsen verder)
 * Deze helix is rechtsdraaiend met 3,6 AZ per draai en een afstand van 0,54nm / winding
 * Zijketens staan loodrecht op de lengte-as en wijzen naar buiten toe
 * Destabilisatie van de helix is mogelijk (Proline en AZ met elektrisch geladen R groepen)
 * b-sheet
 * Opgebouwd uit individuele b-strengen; vlakke structuur
 * Uitgerekte polypeptideketen
 * Gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen CO & NH
 * Kan op 2 manieren verlopen
 * Parallel (=/= ketens, zelfde richting)
 * Anti-parallel (=/= ketens, tegengestelde richting)
 * De zijketens steken onder of boven het vouwblad uit
 * Aanwezige structuren b-sheet
 * b-bocht
 * Regelmatig, bestaat uit 4 aminozuren, 180° richting verandering
 * H-brug tussen de CO (1ste aminozuur) & NH (4de aminozuur)
 * Gly & Pro als voorkeur
 * b-lus
 * Langer als een b-bocht
 * 5 tot 16 aminozuren
 * Geen regelmatige structuur / herhaling