De actieve site

''De actieve site is de plaats van het enzym waar substraat & producten tijdelijk gebonden worden, de chemische reacties worden in de actieve site versneld door stabilisatie van de overgangstoestand. Het bevat slechts een klein gedeelte van de totale eiwitstructuur en is zeer substraatspecifiek; de specifieke chemische omgeving van de wanden in de actieve site bepalen de keuze van het substraat.''

We kunnen de actieve site bespreken door het sleutel-slotmodel of het induced fit model
 * Sleutel-slot
 * Voor de binding wordt er een optimale complementariteit bereikt
 * Er is geen verklaring voor katalyse (het slot doet niets met de sleutel)
 * Induced-fit
 * Optimale complementariteit wordt pas bereikt na de binding; het enzym past zich aan aan het substraat

Katalyse

''Elk enzym heeft dit specifiek mechanisme; en er zijn een aantal overeenkomsten. Allereerst wordt er eerst substraat gebonden voor katalyse optreedt. Er treedt induced fit op en het substraat wordt in een overgangsfase gebracht. Aminozuurzijketens of co-factoren leveren de elektronen/protonen nodig voor de reactie. Na de reactie wordt een 2de overgangstoestand bereikt. Hierna wordt het reactieproduct gevormd. Het reactieproduct komt los van het enzym dat door een 2de vormverandering opnieuw zijn oorspronkelijke toestand bereikt.''

De bindingskrachten tussen enzym & substraat

''Het substraat moet tijdelijk aan het enzym gebonden worden. Deze krachten mogen dus niet te sterk zijn. Dit zijn:''
 * Voorlopig covalente bindingen
 * Polaire interacties
 * Elektrostatische krachten
 * Waterstofbruggen
 * Enkel belang indien voldoende & co-lineariteit van deelnemende atomen
 * Van der Waals krachten
 * Bepaalt afstand tussen enzym en substraat; zorgt dus voor maximale stabilisatie en hebben belang in het verwerpen van slecht passende substraten
 * Hydrofobe interacties
 * Uitsluiting polair solvent
 * Water
 * Polair: verzwakt sterkte van polaire interacties tussen de ladingen onderling
 * Wordt uitgesloten in het actief centrum doordat enzym en substraat perfect passen

Cofactoren

''Enzymen danken hun katalyrische activiteit enerzijds aan hun proteïnestructuur; maar anderzijds ook aan cofactoren. Dit zijn niet-proteïne bestanddelen die kunnen bestaan uit een metaalion, een co-enzym of een combinatie van co-enzym + metaalion. ''

Een apo-enzym + cofactor noemen we holo-enzym
 * Metaalion
 * Deze cofactoren vormen een brug tussen enzym en substraat en stabiliseren de actieve vorm van het enzym
 * Worden ook wel metallo-enzymen genoemd (Fe, Cu, Zn, Mn, ...)
 * Co-enzym
 * Dit is een organisch molecule
 * Het functioneert als drager van een functionele groep of van elektronen
 * Overdracht van zijn functionele groep / elektronen in de enzymatische reactie
 * Bevatten vaak een vitamine
 * Vitamine = organische molecule die essentieel is voor het organisme maar niet door het organisme zelf kan worden aangemaakt
 * Screenshot 2019-11-04 at 05.56.46.png