Zuurstofbinding hemoglobine

''Hemoglobine is de zuurstofdrager van erytrocyten. De quaternaire structuur bestaat uit 4 globulineketens met elk een zeer gelijkaardige 3D structuur als myoglobine. ''
 * Screenshot 2019-11-04 at 03.50.56.png

''We spreken van een coöperatief effect: het binden van O2 aan de eerste plaatsen verhoogt de affiniteit voor het binden van O2 aan de volgende plaatsen. Hb ==> Hb02 ==> Hb(O2)2 ==> ... steeds makkelijker''

Dit coöperatief effect vereist communicatie tussen verschillende Hb-subeenheden en bij allosterische binding beïnvloedt de binding van 1 ligand (hier O2) de affiniteit van de andere nog vrije bindingsplaatsen.

De binding van O2 kan beïnvloedt worden door bepaalde veranderingen.
 * Deoxyhemoglobine: ijzeratoom steekt uit het vlak van de porfyrinering. Dit noemen we de T-vorm (tense)
 * Oxyhemoglobine: bij binding met zuurstof komt het ijzeratoom in hetzelfde vlak terecht. Dit noemen we de R-vorm (relaxed)

Andere liganden kunnen ook een effect uitvoeren op het allosterisch gedrag van hemoglobine. We spreken dan van: Hetero-allosterie (fysiologische moleculen regelen binding)
 * Homo-allosterie (coöperatief)
 * pH
 * pH daling = verzuring ==> snellere afgifte aan weefsels
 * 2,3-bifosfoglyceraat (BPG)
 * Klein organisch zuur geproduceerd in rode bloedcellen
 * Sterk negatieve lading die deoxyhemoglobine stabiliseert
 * Affiniteit van zuurstof daalt
 * Foetaal Hb heeft een lagere affiniteit voor BPG
 * CO2
 * Omzetting tot bicarbonaat ==> BOHR-effect (zuurder milieu) ==> reactie carbaminohemoglobine ==> affiniteit daalt


 * Screenshot 2019-11-04 at 04.01.43.png